Page 8 - TequioVol1No2

6 Relevancia biológica /Gallegos et al./5-13

Introducción alto contenido de manosa en su estructura, los cuales
a información biológica contenida en las son muy comunes en proteínas con diversos orígenes
estructuras glicánicas es mucho mayor que y funciones, y son intermediarios para otro tipo de
Lcualquiera contenida en los otros tipos de estructuras N-glicánicas más complejas; existen
macromoléculas. En la superficie de todas nuestras también las estructuras del tipo lactosamínico, cuya
células existe una gran cantidad de glicanos que característica principal es la presencia de Galβ1-
conforman lo que se conoce como el glicocáliz, el 4GlcNAc en cantidad variable y actúan como señales
cual es indispensable para establecer procesos de de reconocimiento celular, ya que las glicoproteínas
comunicación celular esenciales, particularmente en que presentan este tipo de estructuras normalmente
el contexto de organismos pluricelulares, que incluyen se encuentran en la superficie celular; el tercer tipo
el desarrollo embrionario, los grupos sanguíneos, la de estructura N-glicánica se conoce como híbrida y las
adhesión celular, la función de moléculas biológicas proteínas que tienen esta clase de arreglo contienen
solubles como los anticuerpos o la señalización de una mezcla de las estructuras lactosamínicas y de las
múltiples receptores celulares (figura 1). Cambios en los manosas (figura 2). Los N-glicanos también pueden
procesos biosintéticos de los glicanos pueden provocar proteger a las proteínas que los portan de la acción de
diversas enfermedades que afectan al ser humano, las proteasas.
incluyendo Alzheimer, cáncer, diabetes y obesidad, así Los O-glicanos poseen una N-acetil-D-galactosamina
como diversos procesos infecciosos bacterianos o virales unida a una serina o una treonina de la cadena
donde los glicanos determinan nuestra susceptibilidad a polipeptídica, a diferencia de los N-glicanos. Los
infecciones como el HIV, rotavirus o influenza. O-glicanos presentan una mayor variedad de
estructuras, habiendo ocho secuencias consenso de
La glicosilación las cuales deriva el resto de estructuras (figura 3).
La glicosilación de proteínas es un evento co-traduccional Por su gran complejidad y diversidad, participan en
que se presenta en el retículo endoplásmico y también diversas funciones, por ejemplo, en la conformación
un evento terminal que modifica los residuos de azúcar de la estructura secundaria y terciaria e inclusive de la
unidos a las proteínas en los diferentes niveles del cuaternaria de algunas proteínas, como en el caso de
aparato de Golgi. Este fenómeno desempeña un papel las mucinas (Carraway y Hull, 1991); también evitan
importante en el transporte y destino de las proteínas, la agregación de las proteínas (Rose et al., 1984),
a las que se les añaden residuos sacarídicos, pero muchos de los que se encuentran en las glicoproteínas
también se ha observado que tiene importancia por participan activamente en el reconocimiento celular,
los oligosacáridos que finalmente quedan expresados actuando como ligando (Chapman, Eckart, Kaufman y
en la superficie celular (Van den Steen, Rudd, Dwek y Lapointe, 1996; Lai, Visser y Poppema, 1991; Powell y Varki,
Opdenaker, 1998). 1994), en la fertilización (Gong, Dubois, Miller y Shur,
Las glicoproteínas son biopolímeros que pueden 1995) y en diversas moléculas que juegan un papel
contener una o más cadenas de carbohidratos unidas relevante en la regulación de la respuesta inmunológica.
al polipéptido. Dichas cadenas se clasifican, de acuerdo En este grupo de células, la O-glicosilación de eipitopes
con la unión entre el azúcar y el aminoácido, en N- y de moléculas extrañas es importante en la interacción
O-glicanos. Los N-glicanos generalmente presentan de grupos celulares (Nguyen, Knapp y Humpreys, 1993)
una N-acetil-D-glucosamina unida a una asparagina. y en la transducción de señales (Willougtby 1993).
Los N-glicanos presentes en las proteínas se La presencia de estructuras O-glicánicas anormales
clasifican en tres grandes grupos: N-glicanos con un –como el antígeno T y Tn y sus formas sialiladas

Tequio, vol. 1, no. 2, enero-abril, 2018